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蛋白質(zhì)(protein)概述

來源:上海嘉鵬科技有限公司   2022年05月04日 09:11  
蛋白質(zhì)是種復(fù)雜的有機(jī)化合物,舊稱“朊”。蛋白質(zhì)這概念早是由瑞典化學(xué)永斯·貝采利烏斯于1838年提出,但當(dāng)時(shí)人們對(duì)于蛋白質(zhì)在機(jī)體中的核心作用并不了解。1926年,詹姆斯·B·薩姆納揭示尿素酶是蛋白質(zhì),次證明了酶是蛋白質(zhì)。第個(gè)被測(cè)序的抗原肽蛋白質(zhì)是胰島素,由弗雷德里克·桑格完成,他也因此獲得1958年度的諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。先被解析的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)包括血紅蛋白和肌紅蛋白的結(jié)構(gòu),所用方法為X射線晶體學(xué);該工作由馬克斯·佩魯茨和約翰·肯德魯于1958年分別完成,他們也因此獲得1962年度的諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。

結(jié)構(gòu):
蛋白質(zhì)是由氨基酸分子呈線性排列所形成,相鄰氨基酸殘基的羧基和氨基通過肽鍵連接在起。蛋白質(zhì)的氨基酸序列是由對(duì)應(yīng)基因所編碼。除了遺傳密碼所編碼的20種“標(biāo)準(zhǔn)”氨基酸。在抗原肽蛋白質(zhì)中,某些氨基酸殘基還可以被翻譯后修飾而發(fā)生化學(xué)結(jié)構(gòu)的變化,從而對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行激活或調(diào)控。多個(gè)蛋白質(zhì)可以起,往往是通過結(jié)合在起形成穩(wěn)定的蛋白質(zhì)復(fù)合物,發(fā)揮某特定功能。
所有氨基酸都有共同的結(jié)構(gòu)特征,包括與氨基連接的α碳原子,個(gè)羧基和連接在α碳原子上的不同的側(cè)鏈。但有著與這種基本結(jié)構(gòu)不同之處:它含有個(gè)側(cè)鏈與氨基連接在起所形成的特殊的環(huán)狀結(jié)構(gòu),使得其氨基在肽鍵中的構(gòu)象相對(duì)固定。.
標(biāo)準(zhǔn)氨基酸的側(cè)鏈?zhǔn)菢?gòu)成蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的重要元素,它們具有不同的化學(xué)性質(zhì),因此對(duì)于蛋白質(zhì)的功能至關(guān)重要。
多肽鏈中的氨基酸之間是通過脫水反應(yīng)所形成的肽鍵來互相連接;旦形成肽鍵成為蛋白質(zhì)的部分,氨基酸就被稱為“殘基”,而連接在鏈的碳、氮、氧原子被稱為“主鏈”或“蛋白質(zhì)骨架”。由于肽鍵有兩種共振態(tài),具有定的雙鍵特性,使得相鄰α碳之間形成肽平面;而肽鍵兩側(cè)的面角確定了蛋白質(zhì)骨架的局部形態(tài)。
由于氨基酸的非對(duì)稱性(兩端分別具有氨基和羧基),蛋白質(zhì)鏈具有方向性。蛋白質(zhì)鏈的起始端有自由的氨基,被稱為N端或氨基端;尾端則有自由的羧基,被稱為C端或羧基端。
功能:
與其他生物大分子(如多糖和核酸)樣,蛋白質(zhì)是地球上生物體中的必要組成成分,參與了細(xì)胞生命活動(dòng)的每個(gè)進(jìn)程。酶是常見的類蛋白質(zhì),它們催化生物化學(xué)反應(yīng),尤其對(duì)于生物體的代謝至關(guān)重要。除了酶之外,還有許多結(jié)構(gòu)性或機(jī)械性蛋白質(zhì),如肌肉中的肌動(dòng)蛋白和肌球蛋白,以及細(xì)胞骨架中的微管蛋白(參與形成細(xì)胞內(nèi)的支撐網(wǎng)絡(luò)以維持細(xì)胞外形)。另外些抗原肽蛋白質(zhì)則參與細(xì)胞信號(hào)傳導(dǎo)、**反應(yīng)、細(xì)胞黏附和細(xì)胞周期調(diào)控等。同時(shí),蛋白質(zhì)也是人們?nèi)粘o嬍持斜匦璧臓I(yíng)養(yǎng)物質(zhì),這是因?yàn)閯?dòng)物自身無法合成所有必需氨基酸;通過消化所攝入的蛋白質(zhì)食物(將蛋白質(zhì)降解為氨基酸),人體就可以將吸收的氨基酸用于自身的蛋白質(zhì)合成。

其他:

“蛋白質(zhì)”、“多肽”和“肽”這些名詞的含義在定程度上有重疊,經(jīng)常容易混淆。“蛋白質(zhì)”通常指具有完整生物學(xué)功能并有穩(wěn)定結(jié)構(gòu)的分子;而“肽”則通常指段較短的氨基酸寡聚體,常常沒有穩(wěn)定的三維結(jié)構(gòu)。然而,“蛋白質(zhì)”和“肽”之間的界限很模糊,通常以20-30個(gè)殘基為界。“多肽”可以指任何長(zhǎng)度的氨基酸線性單鏈分子,但常常表示缺少穩(wěn)定的三結(jié)構(gòu)。

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