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胰蛋白酶適ph值及檢測方法

時間:2019/12/30閱讀:1775
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    胰蛋白酶為蛋白質水解酶,作用是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散。胰蛋白酶工作部位在小腸,此處為堿性環境,PH為8左右這決定了胰蛋白酶適ph值為8。胰蛋白酶能夠催化蛋白質的特定肽鍵水解,這個催化過程是不需要能量的,不會使酶失去活力,也不會改變形狀和使自身水解。不同的蛋白酶可以作用在不同氨基酸相連組成的肽鍵,因此胰蛋白酶并不能作用在所有的肽鍵。

    胰蛋白酶配制方法:

    1. 稱取胰蛋白酶:按胰蛋白酶液濃度為 0.25 %,用電子天平準確稱取粉劑溶入小燒杯中的雙蒸水(若用雙蒸水需要調 PH 到 7.2 左右)或 PBS ( D-hanks )液中。攪拌混勻,置于 4℃ 內過夜。

    2. 用注射濾器抽濾消毒:配好的胰酶溶液要在超凈臺內用注射濾器( 0.22 微米微孔濾膜)抽濾除菌。

    3. 分裝成小瓶于 -20℃ 保存以備使用可!

    胰蛋白酶原的激活:

    將胰蛋白酶原粗品稱重(濕重),分次加入10倍體積預冷的蒸餾水水(按濾餅重量計算),使濾餅*溶解(一般情況濾餅中硫酸銨含量約占餅重1/4)。用5mol/L NaOH將溶液調至pH8.0,慢慢地攪拌下加入固體無水CaCl2使溶液的Ca2+終濃度達到0.1mol/L(要減去一部分氯化鈣與硫酸銨結合硫酸鈣的鈣離子)。取出2mL溶液用于測定激活前的蛋白含量及酶活性。原溶液中加入5mg結晶胰蛋白酶,輕輕攪拌均勻,25℃放置2~4h,或4℃放置12~16h,使胰蛋白酶原活化。每隔1h取樣測定胰蛋白酶活性增長情況,直至酶激活速度變慢或停止增長。一般比活可達到3 500~4 000 BAEE單位/mg。留取2mL溶液用于測定激活后的蛋白質含量和酶活性。激活酶溶液用2mol/L硫酸調pH至 2.5~3.0,濾紙過濾,濾去硫酸鈣沉淀,收集濾液,4℃保存備用。

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