當前位置：上海酶聯生物耗材有限公司>>技術文章>>研究人員發現細胞內新調節機制來清除
研究人員發現在這項研究中，圣裘德兒童研究醫院研究人員利用X射線晶體學來確定出參與腎小球蛋白與RBX1蛋白和cullin-RING泛素連接酶中的另一種組分相互作用的結構。
隨后的測試也表明腎小球蛋白緊密地結合到RBX1蛋白的表面上。這種結合阻止攜帶泛素標簽的cullin-RING泛素連接酶運送泛素。這種結構也提示著與球形細胞靜脈畸形（glomuvenous malformation）相關聯的腎小球蛋白突變如何阻止這種蛋白結合到RBX1蛋白上。
攜帶泛素蛋白的cullin-RING泛素連接酶必須結合到RBX1蛋白上來完成泛素化過程。研究人員發現腎小球蛋白結合到cullin-RING泛素連接酶結合到RBX1蛋白上的相同位點上，從而破壞泛素化。
論文*作者David Duda博士說，“RBX1蛋白潛在地調節著細胞內上千個不同蛋白。腎小球蛋白代表著一種調節這類RBX1相關性蛋白的新方式。 腎小球蛋白通過結合到RBX1蛋白上來調節cullin-RING泛素連接酶。他們還報道腎小球蛋白并沒有結合到與RBX1蛋白相關的RBX2蛋白上。
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