抗凍蛋白（antifreeze proteins）是生物界的抗凍劑，許多生活在極地的魚類、昆蟲、植物、菌類、細菌等等都要藉助其抗凍性質來防止體液結冰。抗凍蛋白造成凝固點下降的機制并非單純的"依數"（colligative），而是經由蛋白吸附到冰的表面，阻止冰晶繼續生長。

抗凍蛋白能形成一個較平坦的表面來辨識冰的表面，一旦吸附到冰晶表面，新的冰層必須沿著沒有蛋白的縫隙生長，因而造成彎曲的表層，局部凝固點也就跟著下降。然而在微觀下，冰的表面并不是真的平坦而有序的，據估計冰與水的界面能厚達10-1（angstroms）。究竟抗凍蛋白如何辨識這樣一個無序（disordered）的冰層表面？

德國海德堡大學的科學家藉由分子動力學模擬發現，抗凍蛋白其中一面的水合層能自己形成一種"類冰"（quasi-ice）的結構，當它接近冰晶的時候，冰晶很容易能沿著此"類冰"結構生長，zui后蛋白跟冰晶之間的空間就被填滿了，蛋白也就跟冰結合在一起了。與其說是抗凍蛋白直接辨識冰晶，此過程更像是蛋白誘導冰晶來辨識自己。除了這個用來結合冰晶的蛋白表面之外，抗凍蛋白其它表面上的水層相較之下缺乏結構，因此冰晶無法沿著其它的表面生長，也使得抗凍蛋白不至于被冰晶吞噬而失去功能。